Доктор Моррис

Кровь КФК

Цена: 55 грн.

В корзину -5%

Срок выполнения, дней: 1

Код исследования: В11
Креатинкиназа (Креатинфосфокиназа) — фермент, катализирующий реакцию фосфорилирования креатина, поставляющую энергетический субстрат для мышечного сокращения.
Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Содержится преимущественно в скелетной мускулатуре, миокарде, а также в гладких мышцах и головном мозге. Креатинкиназа обеспечивает доступность большого количества энергии в короткие интервалы времени (например, при мышечных сокращениях). Активность ее ингибируется тироксином. В детском возрасте активность креатинкиназы выше, чем у взрослых, что связано с интенсивным ростом и активностью тканей, богатых этим ферментом — мышечной и нервной. Помимо возраста уровень активности КФК в сыворотке крови зависит от мышечной массы тела, уровня физической активности. У женщин активность креатинкиназы несколько ниже, чем у мужчин.
При повреждении клеток, содержащих креатинкинаэу, фермент поступает в кровь. Определение креатинкиназы и ее изоферментов преимущественно используется в диагностике и мониторинге инфаркта миокарда и миопатий. Креатинкиназа является одним из ранних маркеров инфаркта миокарда (активность фермента в сыворотке крови возрастает в 6-12 раз). Увеличение активности КФК может быть обнаружено через 4-8 часов после инфаркта, максимум достигается через 12-24 часов, снижение уровня происходит через 2-4 дня. Величина активности креатинкиназы, как правило, коррелирует с тяжестью и размерами инфаркта. В первые 12 часов после болевого приступа активность фермента повышена в 89 % случаев крупноочагового и в 62 % случаев мелкоочагового инфаркта миокарда. В первые сутки наиболее рационально определение активности КФК с интервалом 4-6 часов, в последующие дни — с интервалом 12 часов. Повторное увеличение активности креатинкиназы может явиться следствием повторного инфаркта миокарда, приступа тахикардии, а также свидетельствовать о присоединении миокардита или перикардита.
Активность креатинкиназы значительно увеличена при всех типах мышечной дистрофии. Высокие значения активности фермента в сыворотке наблюдаются при вирусных миозитах, полимиозитах, рабдомиолизе и т.д. Существенное увеличение уровня КФК сыворотки отмечается при неадекватно высоких мышечных нагрузках. При мышечных заболеваниях с нейрогенным источником активность фермента находится в пределах нормы.
Сывороточная активность КФК может быть увеличена у пациентов с острой церебрососудистой патологией, а также после операций на мозге или вследствие церебральной ишемии.
У 60 % пациентов с гипотиреозом наблюдается умеренное увеличение активности креатинкиназы (до 5 раз по сравнению с нормальными значениями), иногда рост значений может быть более выраженным (до 50 раз). В некоторых случаях гипотиреоз предрасполагает к ишемической болезни сердца. Напротив, при гипертиреоидизме активность КФК сыворотки имеет тенденцию быть на уровне нижней границы референсных значений.
Подготовка пациента: Сдача крови натощак.

Материал: Венозная кровь.
Метод: Кинетический.
Анализатор: Сobas С311, модуль Сobas 501.
Тест – система: СКL, Roche Diagnostics (Германия).
Референсные значения (норма): Мужчины 38 – 174 ЕД/л;
Женщины 26 — 140 ЕД/л.

Основные показания к назначению анализа:

1. Диагностика и мониторинг инфаркта миокарда;
2. Заболевания скелетных мышц (миодистрофии);
3. Травматические поражения;
4. Онкологические заболевания;
5. Гипотиреоз.

Интерпретация результатов:

Повышение значения:
1. Травма;
2. Хирургические и нейрохирургические вмешательства;
3. Инфаркт миокарда;
4. Нарушения кровоснабжения любой мышцы (дерматомиозит, полимиозит, миокардит);
5. Миодистрофии всех типов (особенно дистрофия Дюшена);
6. Гипотиреоз;
7. Иногда — заболевания центральной нервной системы (шизофрения, маниакально-депрессивный психоз, эпилепсия), травма головы;
8. Злокачественные опухоли (рак мочевого пузыря, молочной железы, кишечника, легкого, матки, простаты, печени);
9. Застойная сердечная недостаточность;
10. Тахикардия;
11. Столбняк;
12. Генерализованные судороги;
13. Прием некоторых лекарственных средств (кортикостероидов, барбитуратов, наркотических средств);
14. У здоровых людей при высокой физической нагрузке — выполнении спортивных упражнений, тяжелой физической работе.

Внутриклеточный фермент, который выполняет энергетическую функцию в организме. Содержится в большом количестве в мышцах, чуть меньше в мозге. В связи с этим выделяет 2 подтипа фермента – мозговой и сердечный.

Так как фермент содержится внутри клеток, то его повышение в крови свидетельствует о разрушении этих клеток.

Широкое распространение приобрел анализ при диагностике инфаркта миокарда – креатинкиназа обнаруживается в сыворотке уже через 2-4 часа после начала болезни. Пик достигается 24-36 часов и в 5-20 раз превышает норму. КФК можно назвать одним из первых маркеров маркеров инфаркта миокарда.

Однако повышение уровня КФК свидетельствует не только об инфаркте миокарда. Причиной могут также быть: миокардиты и миозиты (воспаления мышц), травматические повреждения скелетной мускулатуры.

Высокая активность креатинкиназы наблюдается при заболеваниях со стороны нервной системы: шизофрении, маниакально-депрессивном синдроме, болезнях, вызванных психотропными лекарственными средствами.

Повышенная активность щитовидной железы снижает уровень КФК, пониженная – увеличивает.

Алкоголь и гормональные препараты (преднизолон) повышают содержание креатинкиназы в сыворотке крови

Креатинкиназа (CK, КФК) — фермент, который катализирует обратимую реакциюпереноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Обнаруживается в тканях сердечной мышцы, скелетной мускулатуры, головного мозга, легких, щитовидной железы.В зависимости от сочетания М (мышечной) и В (мозговой) субъедениц фермента, кретинкиназа делится на фракции или изоформы.Наибольшее значение имеют следующие изоферменты: СК-МВ (сердечный фермент, изменяющийся при повреждении клеток миокарда), СК-ВВ (мозговой фермент, отражающий патологию головного мозга), СК-ММ (изофермент находящийся в скелетных мышцах). Общая активностьСК у здоровых людей складывается, в основном, из CK-ММ, а другие изоферменты присутствуют в небольших количествах, или вообще не определяются. В детском возрасте наблюдается более высокая активность креатинкиназы по сравнению с взрослыми, так как в этот период происходит интенсивный рост и созревание тканей, богатых этим ферментом — мышечной и нервной. Помимо возраста уровень активности CK в сыворотке крови зависит от мышечной массы тела, уровня физической активности. У женщин активность креатинкиназы несколько ниже, чем у мужчин.

Креатинкиназа играет основную роль в ранней диагностике инфаркта миокарда (особенно МВ-фракция), а также в диагностике заболеваний скелетных мышц ( например, при прогрессирующей мышечной дистрофии, миопатии, дерматомиозите). Биохимический анализ крови КФК позволяет обнаружить увеличение активности креатинкиназы через 4-8 часов после инфаркта миокарда, максимум достигается через 12-24 часа, снижение уровня происходит через 2-4 дня. Величина активности CK, как правило, коррелирует с тяжестью и распространённостью инфаркта миокарда. В первые 12 часов после болевого приступа активность фермента повышается в 89% случаев крупноочагового инфаркта миокарда и в 62% случаев мелкоочагового инфаркта миокарда. Биохимический анализ крови КФК позволяет в первые сутки наиболее рационально определенить активность CK с интервалом 4-6 часов, в последующие дни — с интервалом 12 часов. Диагностическую чувствительность и специфичность общей активности CK при диагностике инфаркта миокарда можно повысить, определяя скорость нарастания («наклона») активности креатинкиназы в серии последовательных проб, взятых при поступлении больного и через 4, 8 и 12 часов. Последовательное нарастание активности кретинкиназы в час на 50% в течение определенного промежутка времени дает возможность с точностью до 94% отличить острый инфаркт миокарда от других состояний. Для ранней диагностики инфаркта миокарда и для подтверждения диагноза рекомендуется определять CK-МВ, в качестве быстро проявляющегося маркера поражения миокарда, а тропонин I, в качестве маркера, высвобождающегося позднее. Повторное увеличение активности CK может явиться следствием повторного инфаркта миокарда, приступа тахикардии, а также свидетельствовать о присоединении миокардита или перикардита.

Активность креатинкиназы значительно увеличивается при травмах и заболеваниях скелетных мышц (полимиозиты, вирусные миозиты, рабдомиолиз,мышечные дистрофии, миопатии, дерматомиазиты и т. д.) При неадекватно сильных мышечных нагрузках уровень креатинкиназы может существенно повысится. В случае же мышечных заболеваний нейрогенной природы активность СК остается в пределах нормы. Повышение активности фермента также может наблюдаться у пациентов с церебральной ишемией, другой церебрососудистой патологией, а также после операций на мозге. При гипотиреозе у 60 % пациентов наблюдается умеренное повышение активности СК ( в пять раз от верхней границы нормы), если гипотиреоз предрасполагает к ишемической болезни сердца, то уровень СК может быть более выраженным. Напротив, при гипертиреоидизме активность креатинкиназы сыворотки имеет тенденцию быть на уровне нижней границы референсных значений.

Креатинкиназа – фермент, который стимулирует превращение креатина в креатинфосфат и обеспечивает энергией мышечное сокращение.

Синонимы русские

КК, креатинфосфокиназа (КФК).

Синонимы английские

Creatine Kinase (CK), Creatine Phosphokinase (CPK).

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 12 часов перед исследованием.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.

Реакция, катализируемая креатинкиназой, обеспечивает энергией мышечные сокращения. Различают креатинкиназу, содержащуюся в митохондриях и цитоплазме клеток.

Молекула креатинкиназы состоит из двух частей, которые могут быть представлены одной из двух субъединиц: М, от английского muscle – «мышца», и B, brain – «мозг». Таким образом, в организме человека креатинкиназа есть в виде трех изомеров: ММ, МВ, ВВ. ММ-изомер содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, МВ – в основном в миокарде, ВВ – в тканях головного мозга, в небольшом количестве в любых клетках организма.

В крови здорового человека креатинкиназа присутствует в небольших количествах, в основном в виде ММ-изомера. Активность креатинкиназы зависит от возраста, пола, расы, мышечной массы и физической активности.

Поступление креатинкиназы в кровоток в больших количествах происходит при повреждении содержащих ее клеток. При этом по повышению активности определенных изомеров можно сделать вывод о том, какая ткань поражена: ММ-фракция – повреждение мышц и в меньшей степени поражение сердца, МВ-фракция – повреждение миокарда, ВВ-фракция – онкологические заболевания. Обычно делают анализы на общую креатинкиназу и ее МВ-фракции.

Таким образом, повышение креатинкиназы в крови позволяет сделать вывод об опухолевом процессе, поражении сердца или мышц, которое в свою очередь может развиться как при первичном повреждении данных органов (при ишемии, воспалении, травмах, дистрофических процессах), так и вследствие их поражения при других состояниях (из-за отравления, метаболических нарушений, интоксикаций).

Сердечные заболевания, при которых разрушаются клетки, – это инфаркт миокарда, миокардиты, миокардиодистрофии, токсическое поражение миокарда. Анализ на креатинкиназу имеет наибольшее значение для диагностики инфаркта миокарда, так как активность этого фермента повышается раньше других, уже через 2-4 часа после инфаркта, и достигает максимума через 1-2 суток, затем нормализуется. Чем раньше начато лечение инфаркта, тем лучше для пациента, поэтому так важна своевременная и точная диагностика.

Заболевания мышц, при которых разрушаются клетки, – это миозиты, миодистрофии, травмы, особенно при сдавливании, пролежни, опухоли, интенсивная работа мышц, в том числе происходящая при судорогах. Кроме того, отмечена обратная зависимость уровня гормонов щитовидной железы и креатинкиназы: при снижении T3 и T4 активность креатинкиназы повышается и наоборот.

Интересно, что впервые анализ на креатинкиназу был использован для выявления миопатии, однако в настоящее время его используют главным образом для диагностики инфаркта миокарда.

Для чего используется исследование?

  • Для подтверждения диагноза «инфаркт миокарда», «миокардит», «миокардиодистрофия».
  • Для подтверждения диагноза «полимиозит», «дерматомиозит», «миодистрофия».
  • Чтобы проверить наличие заболеваний щитовидной железы.
  • Чтобы убедиться в наличии опухолевого процесса и оценить его тяжесть.
  • Чтобы оценить тяжесть течения полимиозита, дерматомиозита, миодистрофии, миопатии.
  • Чтобы выявить носительство гена миопатии Дюшенна.
  • Для диагностики и оценки тяжести поражения сердца и мышечной системы при интоксикации из-за инфекции, а также при отравлениях (угарным газом, ядом змеи, лекарственными средствами).

Когда назначается исследование?

  • При симптомах ишемической болезни сердца.
  • При симптомах инфаркта миокарда, в частности при стертой клинической картине, особенно при повторном инфаркте, атипичной локализации, болевом синдроме или ЭКГ-признаках, затруднении дифференциальной диагностики с другими формами ишемической болезни сердца.
  • При гипотиреозе.
  • При симптомах миозита, миодистрофии, миопатии.
  • При планировании беременности женщиной, в семье которой были больные миопатией Дюшенна.
  • При заболеваниях, которые могут привести к поражению сердца или мышечной системы.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст, пол

Референсные значения

2 — 5 дней

5 дней — 6 мес.

6 — 12 мес.

1 — 3 года

3 — 6 лет

6 — 12 лет

женский

мужской

12 — 17 лет

женский

мужской

> 17 лет

женский

мужской

Результаты анализа говорят о наличии или отсутствии поражения миокарда, скелетной мускулатуры, опухолевого процесса, заболеваний щитовидной железы. Верная трактовка полученных показателей позволяет сделать вывод о форме поражения и степени его тяжести.

Причины повышения активности креатинкиназы общей:

  • инфаркт миокарда,
  • миокардиты,
  • миокардиодистрофии,
  • полимиозит,
  • дерматомиозит,
  • мышечные дистрофии,
  • травмы, ожоги,
  • гипотиреоз,
  • опухолевый процесс в организме,
  • распад опухоли,
  • прием дексаметазона, статинов, фибратов, амфотерицина В, обезболивающих, алкоголя, кокаина,
  • интенсивная физическая нагрузка,
  • судороги, эпилептический статус,
  • оперативные вмешательства.

Причины понижения активности креатинкиназы общей:

  • снижение мышечной массы,
  • алкогольное поражение печени,
  • коллагенозы (например, ревматоидный артрит),
  • гипертиреоз,
  • прием аскорбиновой кислоты, амикацина, аспирина,
  • беременность.

Что может влиять на результат?

  • Необходимо сообщать врачу точную информацию о принимаемых лекарствах, а также об имеющихся хронических заболеваниях.
  • Оперативные вмешательства и в некоторых случаях внутривенные инъекции повышают активность креатинкиназы.



Важные замечания

Повышение активности креатинкиназы общей не является прямым указанием на какое-либо заболевание, так что оно должно трактоваться специалистом с учетом клинической картины и результатов дополнительного обследования.

Также рекомендуется

  • Креатинкиназа MB

Кто назначает исследование?

Кардиолог, терапевт, невролог, педиатр, онколог, эндокринолог.

Литература

  • Пархоменко А. Н., Иркин О. И., Лутай Я. М. – Роль биологических маркеров в неотложной кардиологии. – Отдел реанимации и интенсивной терапии, Национальный научно-исследовательский центр «Институт кардиологии им. акад. Н.Д. Стражеско», Киев.
  • B. Galarraga, D. Sinclair 1 , M. N. Fahie, F. C. McCrae, R. G. Hull and J. M. Ledingham. – A rare but important cause for a raised serum creatine kinase concentration: two case reports and a literature review.
  • Ana L Huerta-Alardín, Joseph Varon and Paul E Marik. – Bench-to-bedside review: Rhabdomyolysis – an overview for clinicians.
  • Archana Prakash, A. K. Lal, K. S. Negi. – Serum Creatine Kinase Activity in Thyroid Disorders.
  • SourceClinical Methods: The History, Physical, and Laboratory Examinations. 3rd edition. Boston: Butterworths; 1990. Chapter 32.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *